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Pesquisadores da Universidade de Granada (UGR) e do centro tecnológico Azti-Tecnalia, ambos da Espanha, conseguiram modificar a proteína do leite chamada beta-lactoglobulina tornando-a mais fácil de ser digerida pelo organismo humano, bem como reduzindo os riscos de causar alergia, sem, no entanto, haver perda em suas propriedades nutricionais.
Essa proteína, que está presente no soro do leite, é responsável por cerca de 10% dos casos de alergia a produtos lácteos e, graças a esse tratamento, é muito mais digestiva.
A pesquisadora da UGR, Julia Maldonado-Valderrama, uma das autoras desse trabalho publicado na revista Soft Matter, disse que a dificuldade de digestão da beta-lactoglobulina se deve ao fato de essas proteínas terem uma estrutura compacta e complexa que resiste ao ataque enzimático durante a digestão.
“No entanto, essa complexidade estrutural é necessária para que as proteínas desempenhem sua função estrutural como agente estabilizador de emulsões ou espumas”. Uma maneira de facilitar a digestão das proteínas poderia ser romper ou desenrolar sua estrutura. No entanto, se a estrutura da proteína se degrada muito, ela perde sua funcionalidade.
“Usamos uma proteína láctea modificada mediante um tratamento de luz pulsada, um método de inativação bacteriana amplamente usado na indústria alimentícia, mas que nunca tinha sido aplicado para modificar as proteínas”, disse ela. Esse processo, patenteado pela equipe do centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada a estrutura da proteína à medida que se aumenta o número de pulsos de luz aplicados. Assim, nesse trabalho, os pesquisadores comprovaram em primeiro lugar que a funcionalidade da proteína não é afetada pelo tratamento de luz pulsada.
“De fato, demonstramos que a luz pulsada, em alguns casos, inclusive, melhora as propriedades emulsificantes da proteína do leite. Depois, comprovamos o efeito da digestão sobre essa proteína modificada com pulsos de luz”. Para isso, os pesquisadores empregaram um dispositivo projetado e construído na Universidade de Granada, denominado de Octopus, que permite simular o processo de digestão sobre uma proteína em uma só gota de emulsão. Os dados são do site www.invdes.com.mx.
Essa proteína, que está presente no soro do leite, é responsável por cerca de 10% dos casos de alergia a produtos lácteos e, graças a esse tratamento, é muito mais digestiva.
A pesquisadora da UGR, Julia Maldonado-Valderrama, uma das autoras desse trabalho publicado na revista Soft Matter, disse que a dificuldade de digestão da beta-lactoglobulina se deve ao fato de essas proteínas terem uma estrutura compacta e complexa que resiste ao ataque enzimático durante a digestão.
“No entanto, essa complexidade estrutural é necessária para que as proteínas desempenhem sua função estrutural como agente estabilizador de emulsões ou espumas”. Uma maneira de facilitar a digestão das proteínas poderia ser romper ou desenrolar sua estrutura. No entanto, se a estrutura da proteína se degrada muito, ela perde sua funcionalidade.
“Usamos uma proteína láctea modificada mediante um tratamento de luz pulsada, um método de inativação bacteriana amplamente usado na indústria alimentícia, mas que nunca tinha sido aplicado para modificar as proteínas”, disse ela. Esse processo, patenteado pela equipe do centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada a estrutura da proteína à medida que se aumenta o número de pulsos de luz aplicados. Assim, nesse trabalho, os pesquisadores comprovaram em primeiro lugar que a funcionalidade da proteína não é afetada pelo tratamento de luz pulsada.
“De fato, demonstramos que a luz pulsada, em alguns casos, inclusive, melhora as propriedades emulsificantes da proteína do leite. Depois, comprovamos o efeito da digestão sobre essa proteína modificada com pulsos de luz”. Para isso, os pesquisadores empregaram um dispositivo projetado e construído na Universidade de Granada, denominado de Octopus, que permite simular o processo de digestão sobre uma proteína em uma só gota de emulsão. Os dados são do site www.invdes.com.mx.
