Proteínas do soro e caseína: principais diferenças

Entre os principais componentes do leite podem ser destacados  a água, gordura, proteínas e lactose. Estes elementos apresentam importantes funções tecnológicas durante o processamento dos derivados. As proteínas do leite são divididas em dois grandes grupos: as caseínas e as proteínas do soro. 

Caseína

As caseínas — fosfoproteínas típicas do leite — são divididas em quatro tipos (αs₁-, αs₂-, β- e κ-caseína), que majoritariamente agregam-se no leite, formando as chamadas micelas de caseína. As micelas de caseína, além de conterem as proteínas, ainda contêm sais minerais (dos quais 95% é fosfato de cálcio coloidal, FCC) e água (FOX e McSWEENEY, 2003).

As micelas de caseína não estão dispostas em uma estrutura terciária definida, isto é, globular. Elas interagem entre si por meio de ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas, eletrostáticas e de van der Waals.

Além disso, o fosfato de cálcio coloidal forma nanoagregados (cerca de 2 nm), chamados de nanoclusters de fosfato de cálcio (NFC), onde se formam pontos de ligação entre as regiões fosforiladas das frações de caseínas (β-, αs₁-, αs₂- caseínas).

Por esses fatores, o aumento da temperatura não desnatura as micelas de caseína. As micelas de caseína apresentam ponto isoelétrico (pI) em pH igual a 4,6. Dessa forma, estão negativamente carregadas no pH do leite (pH= 6,6). Assim, sua estabilidade é decorrente das interações intermoleculares repulsivas e atrativas que ocorrem entre as próprias micelas. 

O aumento da temperatura influencia na solubilidade dos sais, ocasionando a diminuição da solubilidade do fosfato de cálcio e do cálcio iônico (Ca²⁺), influenciando na estabilidade térmica do leite. Com isso, tem-se a neutralizar as cargas negativas da interface das micelas de caseína, diminuindo a repulsão eletrostática entre elas e/ou intensificando as interações entre as caseínas dentro da micela.

Proteínas do soro de leite

As proteínas do soro são formadas pelas proteínas b-lactoglobulina (b-lg), a-lactoalbumina (a-la), lactoferrina, albumina do soro bovino e as imunoglobulinas. As proteínas b-lg e a-la correspondem a, aproximadamente, 70% do total das proteínas do soro.

Apresentam estruturas terciária definida, caracterizadas por uma forma globular compacta tridimensional, sendo passíveis de desnaturação — perda da estrutura terciária. 

A formação dessas estruturas proteicas envolve a otimização tanto da entropia conformacional da cadeia polipeptídica quanto das interações intermoleculares (hidrofóbica, eletrostática, van der Waals e ligação de hidrogênio) entre os aminoácidos na proteína, de modo que, a energia livre (ΔG) da molécula seja reduzida ao menor valor possível. Dessa forma, diferentemente das micelas de caseína, as proteínas do soro não apresentam cálcio e citrato para auxiliam na estabilidade da estrutura da proteína.

Em sua estrutura nativa, os aminoácidos hidrofóbicos estão no interior da proteína, ao passo que o hidrofílicos localizam-se mais próximos da interface água/proteína. A ação de agentes físicos (temperatura ou pressão) e/ou químicos (pH e sais) conseguem perturbar as interações não covalentes responsáveis pela estrutura globular das proteínas do soro. 

Ao desnaturarem e mudarem sua forma espacial, as proteínas do soro assumem novas propriedades físico-químicas, passando a apresentar característica anfifílica, ou seja, sua estrutura possui regiões hidrofílicas e hidrofóbicas.

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